蛋白质网络是许多食物(如鸡蛋和肉类)结构和力学性质的原因。即使是面包,其耐嚼的质地也来自于弹力十足的麸质蛋白网络的形成。正如我们在本食谱中所见,蛋白质网络的形成对于奶酪的成功生产至关重要。牛奶,奶酪的主要成分,由脂肪球、糖乳糖以及可分为两类:乳清蛋白和凝乳蛋白的各种蛋白质组成。牛奶中最普遍的蛋白质是称为酪蛋白的凝乳蛋白,约占牛奶总蛋白质的 80%。酪蛋白的结构不太稳定[1],会聚集形成大型、富含钙的聚集体,称为“胶束”。每个胶束表面的酪蛋白会暴露短的带负电荷区域,这些区域可提高胶束的溶解度并防止多个胶束聚集在一起[2,3]。
酪蛋白具有出色的耐热性,即使在高达 140°C 的温度下也是如此,因此需要额外的方法来促进凝乳形成。可以通过使用特殊酶或降低牛奶的 pH 值来形成牛奶凝乳。一种消化酶(存在于凝乳酶中)的糜蛋白选择性地去除酪蛋白胶束表面的带电区域;通过改变酪蛋白胶束的暴露电荷,导致它们聚集形成凝乳。添加酸会中和酪蛋白胶束表面的负电荷,导致它们聚集在一起。酸还可以溶解将胶束粘合在一起的磷酸钙“胶水”,并最终导致酪蛋白胶束完全分解[2,5]。此食谱是一种在家快速简便地制作奶酪的方法。里可塔(意大利语意为“再煮”)传统上是由乳清制成的,乳清是在前一轮奶酪制作过程中形成并分离出凝乳后留下的液体。因此,真正的意大利里可塔含有很少的酪蛋白,而是通过凝结剩余的乳清蛋白制成的。由于此食谱从牛奶而不是乳清开始,因此它产生一种柔软、可涂抹的奶酪,让人想起里可塔,但更类似于印度奶酪或墨西哥白奶酪。

酪蛋白胶束的结构。 (A) 酪蛋白胶束的确切结构仍未知,但它们被认为是由许多小的“亚胶束”组成的,这些亚胶束由磷酸钙结合在一起。(B) 酪蛋白的短带负电荷区域(“突出的链”)暴露在胶束的整个表面。(C) 单个酪蛋白胶束的电子显微照片;比例尺代表 100nm。图 A 和 B 摘自 [2];图 C 摘自 [4]。
成分
1 加仑全脂牛奶 1/3 杯加 1 茶匙蒸馏白醋 1/4 茶匙盐 3 枝迷迭香或您喜欢的香草(可选,可为奶酪增添额外风味)
程序
1. 将所有牛奶倒入一个大而重的、不反应的锅中,中火加热。 2. 加入盐和迷迭香(或任何其他您想要的香草)。短暂搅拌。
盐不仅可以为奶酪调味,还有助于防止变质[6]。在加热牛奶时添加香草有助于将风味化合物从香草中提取到牛奶中。
3. 慢慢加热牛奶,偶尔搅拌。
缓慢加热可防止烧焦和不期望的凝结。
4. 很快你会注意到牛奶表面开始冒出蒸汽,牛奶上出现小气泡。一旦牛奶达到 80°C,将锅从炉子上移开。
将牛奶加热到 70°C 以上会使乳清蛋白展开或“变性”。这些变性蛋白质构成了加热牛奶表面形成的皮。变性的乳清蛋白也会粘附在仍然完整的酪蛋白胶束上[7]。这些乳清-酪蛋白复合物比纯酪蛋白胶束在更高的 pH 值和更短的时间内形成凝乳,这可能是因为“粘性”乳清蛋白有助于网络形成[8]。
5. 取出迷迭香或其他香草。
香草仅用于为奶酪调味。此时,香草中的风味分子已经浸入牛奶中,剩余的固体香草片在奶酪中不再需要。
6. 加入醋,轻轻搅拌一分钟。凝乳会立即开始形成。用干净的干毛巾或盖子盖住,让混合物静置至少 1.5 小时。
醋,也就是稀释的醋酸,通过进一步使乳清蛋白变性并中和酪蛋白胶束表面的负电荷来帮助牛奶凝结。随着表面电荷的被中和,乳清-酪蛋白复合物会聚集成更大、分支的蛋白质网络,形成可见的凝乳[9]。

由乳清蛋白和酪蛋白的酸凝结形成的蛋白质网络。 未加热 (A) 或在酸凝结前加热 (B) 的酸处理牛奶中形成的蛋白质网络。加热牛奶中的变性乳清蛋白有助于形成更广泛的蛋白质网络,从而使奶酪凝乳具有更坚实的质地。比例尺为 20µm。图摘自 [9]。
7. 当里可塔静置 1.5 小时或更长时间后,将一块奶酪布浸湿,放在漏勺中。将漏勺放在一个更大的锅中以接住滴下的液体。用漏勺将里可塔舀入准备好的漏勺中。让其沥干 5-10 分钟。
从里可塔中沥出的液体称为乳清,不要与已融入固体奶酪凝乳中的乳清蛋白混淆。去除液体乳清可以得到更坚实的奶酪。像 cottage cheese 这样的软奶酪比大多数奶酪含有更多的乳清。像 fontina 和 parmesan 这样的硬奶酪需要额外的准备步骤来去除更多的乳清。
8. 提起奶酪布的四个角并轻轻拧干。如果液体流出的是清澈的,则再挤压一点。当液体看起来呈乳白色时停止挤压。您制作的里可塔的最终质地应该是柔软且可涂抹的,但不是松散和流动的。
挤压有助于去除多余的液体乳清,但要注意不要挤压太多!去除过多的乳清会让您的里可塔变得干燥且不好吃。
9. 与饼干一起享用您自制的奶酪!
在线资源
更多来自《食物与烹饪》
更多关于牛奶生物化学
McGee, Harold. On Food and Cooking. Scribner, 2004. (16–21)。
更多关于奶酪制作
McGee, Harold. On Food and Cooking. Scribner, 2004. (51–67)。
引用的参考文献
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Dalgleish DG, Spagnuolo PA, Douglas Goff H (2004) A possible structure of the casein micelle based on high-resolution field-emission scanning electron microscopy. International Dairy Journal 14: 1025–1031. doi:10.1016/j.idairyj.2004.04.008.
Kelly AL, Fox PF (2012) Biochemistry of Milk Processing. In: Simpson BK, editor. Food Biochemistry and Food Processing. Oxford, UK: Wiley-Blackwell. pp. 465–490. Available:http://doi.wiley.com/10.1002/9781118308035.ch25. Accessed 13 January 2013.
Guinee TP, Fox PF (2004) Salt in Cheese: Physical, Chemical and Biological Aspects. Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. Elsevier, Vol. 1. pp. 207–259. Available:http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1874558X04800691. Accessed 20 January 2013.
Haque Z, Kinsella JE (1998) Interaction between heated κ-casein and β-lactoglobulin: predominance of hydrophobic interactions in the initial stages of complex formation. Journal of Dairy Research 55: 67. doi:10.1017/S0022029900025863.
Lucey JA, Singh H (1997) Formation and physical properties of acid milk gels: a review. Food Research International 30: 529–542. doi:10.1016/S0963-9969(98)00015-5.
Lucey JA, Munro PA, Singh H (1999) Effects of heat treatment and whey protein addition on the rheological properties and structure of acid skim milk gels. International Dairy Journal 9: 275–279. doi:10.1016/S0958-6946(99)00074-6.

关于作者
Liz Roth-Johnson 是加州大学洛杉矶分校分子生物学博士候选人。如果她不在实验室,你通常会在厨房里找到她进行实验。阅读更多 Liz Roth-Johnson 的文章













